¿Qué productos inhiben la actividad de la colagenasa en el tratamiento de heridas?

Respuesta rápida: La colagenasa es una enzima proteolítica crucial para el desbridamiento enzimático de heridas. Su eficacia puede verse afectada por ciertos componentes de productos de atención de heridas como sales metálicas y surfactantes. Comprender cómo estos factores interfieren con la colagenasa es vital para el tratamiento eficaz de las heridas. Varios apósitos y soluciones de limpieza tienen diferentes grados de inhibición sobre la actividad de la colagenasa, lo que es relevante para la toma de decisiones clínicas.

Tabla de contenidos

¿Qué es la colagenasa y de dónde proviene?

La colagenasa es una enzima que se encarga de descomponer el colágeno, especialmente en su forma desnaturalizada. Este tipo de enzima usualmente se obtiene de microorganismos como el Clostridium histolyticum. Esta enzima tiene un papel clave en el proceso de desbridamiento enzimático de heridas, lo que la hace sumamente relevante en el campo sanitario.

Condiciones óptimas para su actividad: Para que la colagenasa funcione de manera eficiente, el pH ideal se sitúa entre 6 y 8.

¿Por qué es crucial entender la inhibición de la colagenasa en productos para la atención de heridas?

La actividad de la colagenasa puede verse limitada por la presencia de determinados elementos como sales metálicas y surfactantes que a menudo se encuentran en productos para el tratamiento de heridas. Por ello, es fundamental para los sanitarios entender qué factores pueden inhibir su actividad. Este conocimiento les permite elegir los productos y accesorios más adecuados para cada caso clínico, mejorando así el resultado del tratamiento.

¿Cómo influyen las sales metálicas en la colagenasa?

Las sales metálicas, como las de zinc o plata, pueden afectar la actividad de la colagenasa al interactuar con su sitio activo. Esta interacción puede modificar la eficacia de la enzima en la degradación del colágeno. Es esencial que los profesionales sanitarios sean conscientes de estos factores al elegir productos para usar en tratamientos que incluyan colagenasa.

¿Los surfactantes interfieren en la actividad de la colagenasa?

Sí, los surfactantes, que son compuestos que reducen la tensión superficial del agua, también pueden afectar la actividad enzimática de la colagenasa. Estos elementos suelen estar presentes en soluciones limpiadoras de heridas y pueden inhibir la actividad de la enzima en distintos grados, según su tipo y concentración.

¿Qué productos y apósitos son compatibles con la colagenasa?

¿Cómo afectan los apósitos que contienen plata a la colagenasa?

Los apósitos que contienen plata pueden inhibir significativamente la actividad enzimática de la colagenasa. Esta inhibición varía según la forma de plata utilizada:

  • Plata iónica en forma de sal de cloruro: La inhibición es generalmente menor.
  • Plata nanocristalina: Tiene un mayor efecto inhibidor.

Datos de inhibición:

  • Acticoat: 52.4%
  • Aquacel Ag extra: 20%
  • Actisorb Ag: 0%
  • Mepilex Ag: 15.7%

¿Cómo impactan los productos que contienen yodo?

Los productos con yodo casi anulan completamente la actividad de la colagenasa, especialmente si el yodo está en su forma más elemental. Sin embargo, el yodoformo muestra una inhibición mucho menor:

  • Iodosorb: 87-93.8% de inhibición
  • Yodoformo: 2.8% de inhibición

¿Qué otros apósitos son compatibles?

Apósitos de PVA y colágeno no inhiben la actividad enzimática de la colagenasa. Además, las matrices extracelulares, espumas, siliconas y alginatos tampoco muestran efectos negativos sobre esta enzima.

¿Cómo afectan las soluciones de limpieza y antimicrobianos?

Es esencial tener en cuenta que:

  • Productos con PHMB: Inhiben la actividad debido a que la biguanida se une fácilmente al ion metálico en el sitio activo.
  • Miel (Medihoney): Inhibición del 22.39%
  • 3M wound cleanser: Inhibición del 76.2%
  • Poloxámeros o hipoclorito sódico: Son compatibles con la colagenasa.

Otros productos

  • Lidocaína 5%: 37.5% de inhibición
  • Sulfadiazina de plata: 51% de inhibición
  • Promogram Prisma: 35.6% de inhibición
  • Metronidazol: 100% de inhibición
  • EMLA: 0% de inhibición
  • Clorhexidina: 0% de inhibición
  • Proshield: 0% de inhibición

Tablas de Compatibilidad de Productos y Apósitos con Colagenasa

Compatibilidad de Productos y Apósitos con Colagenasa

Resumen de los productos más utilizados en España

Categoría Producto % de Inhibición
Apósitos con Plata Acticoat 52.4%
Aquacel Ag extra 20%
Actisorb Ag 0%
Mepilex Ag 15.7%
Productos con Yodo Iodosorb 87-93.8%
Yodoformo 2.8%
Soluciones de limpieza y antimicrobianos Productos con PHMB Varía
Medihoney 22.39%
3M wound cleanser 76.2%
Productos con poloxámeros o hipoclorito sódico 0%
Otros productos Lidocaína 5% 37.5%
Sulfadiazina de plata 51%
Promogram Prisma 35.6%
Metronidazol 100%
EMLA 0%
Clorhexidina 0%
Proshield 0%

Tabla 1: Influencia de los apósitos de plata en la actividad enzimática de la C. colagenasa

Tabla 1: Influencia de los apósitos de plata en la actividad enzimática de la C. colagenasa

Producto Inhibición % Tipo Fabricante Descripción
Agidex ag 3.81 Apósito de plata DeRoyal Apósito de alginato de plata iónico para heridas
Allevyn ag 7.6 Apósito de plata Smith & Nephew Uretano de plata iónico
Aquacel Ag 7.7 Apósito de plata Convatec Apósito de fibra de hidroplata
Mepilex ag 15.7 Apósito de plata Molnlycke Apósito de alginato de plata iónico para heridas
Maxorb ag 18 Apósito de plata Medline Apósito de alginato de plata iónico para heridas
Silvasorb 25 Apósito de plata Medline Plata iónica
Silverlon 44.3 Apósito de plata Argentum Medical Plata elemental
Acticoat 52.4 Apósito de plata Smith-Nephew Plata nanocristalina
Silvadene (10%) 67 Apósito de plata Keltman Pharmaceuticals 1% de sulfadiazina de plata en base de crema

Tabla 2: Influencia de los apósitos de yodo en la actividad enzimática de la C. colagenasa

Tabla 2: Influencia de los apósitos de yodo en la actividad enzimática de la C. colagenasa

Producto Inhibición % Tipo Fabricante Descripción
Iodoform 1.6 Apósito de yodo Invacare Gasa impregnada de iodoformo
Iodosorb 87 Apósito de yodo Smith & Nephew Gel de yodo
Iodoflex 93.8 Apósito de yodo Smith & Nephew Apósito de yodo

Tabla 3: Influencia de diversos apósitos para heridas en la actividad enzimática de C. colagenasa

Tabla 3: Influencia de diversos apósitos para heridas en la actividad enzimática de C. colagenasa (Parte 1)

Producto Inhibición % Tipo Fabricante Descripción
Xeroform 0 Apósito para heridas Kendall healthcare Gasa de bismuto en petrolato
Hydrofera 0 Apósito para heridas Hydrofera Apósito bacteriostático que contiene tinte
Proshield 0 Apósito para heridas Healthpoint biotherapeutics Apósito semi-sólido a base de PEG
Aquasorb 0 Apósito para heridas DeRoyal Apósito de hidrogel-polímero de uretano
Multipad 0 Apósito para heridas DeRoyal Apósito no adherente
Covaderm 0 Apósito para heridas DeRoyal Apósito adhesivo absorbente
Sofsorb 0 Apósito para heridas DeRoyal Apósito superabsorbente
Fibracol 2.7 Apósito para heridas Systagenix Apósito de alginato a base de colágeno
Multidex Gel Menos del 5% Apósito para heridas DeRoyal Apósito de gel de maltodextrina
Procellera 5.8 Apósito para heridas Vormaris Apósito para heridas
Oasis 6.1 Apósito para heridas Healthpoint biotherapeutics Producto SIS

Tabla 3: Influencia de diversos apósitos para heridas en la actividad enzimática de C. colagenasa. Parte 2

Tabla 3: Influencia de diversos apósitos para heridas en la actividad enzimática de C. colagenasa (Parte 2)

Producto Inhibición % Tipo Fabricante Descripción
Transeal 0 Apósito para heridas DeRoyal Vendaje transparente de poliuretano
Allevyn 0 Apósito para heridas Smith & Nephew Vendaje hidrocelular
Carrasyn hidrogel 0 Apósito para heridas Medline Hidrogel a base de carbopol
Medihoney 22.3 Apósito para heridas Derma sciences Vendaje de miel de leptospermo
Mepilex 10.4 Apósito para heridas Molnycke Vendaje de espuma de silicona suave
Glucan pro cream 3000 69 Apósito para heridas Brennen medical Vendaje a base de petrolato
Bismuth formic iodide BFI 75.9 Apósito para heridas Numark laboratories BFI en base de polvo de talco
Prontosan gel 10% 96.5 Apósito para heridas Braun Gel que contiene PHMB

Tabla 4: Influencia de diversos limpiadores de heridas en la actividad enzimática de C. colagenasa. Parte 1

Tabla 4: Influencia de diversos limpiadores de heridas en la actividad enzimática de C. colagenasa (Parte 1)

Producto Inhibición % Fabricante Descripción
Anasept Spray 0 Anacapa Technologies Limpiador a base de hipoclorito de sodio
MicrocynRx Spray 0 Oculus Limpiador a base de hipoclorito de sodio
Dakin’s Solution 4x diluted 0 Century Pharmaceuticals Limpiador a base de hipoclorito de sodio
Biolex 0 BARD Limpiador a base de Poloxamine 908 y sorbato de potasio
Lactated ringers solution pH 6.7 25 Hospira Inc Limpiador a base de lactato de sodio
Gentell Wound Cleanser 63 Gentell Limpiador a base de tensioactivo anfotérico
Allcleanz 68.8 Healthpoint biotherapeutics Limpiador a base de tensioactivo anfotérico
3M Wound cleanser 76.2 3M Limpiador a base de piridoxina y sales de ZN
SAF clens af 77.7 Convatec Limpiador a base de tensioactivo anfotérico
Micrklenz 100 Medline Limpiador a base de tensioactivo anfotérico con cloruro de benzetonio

Tabla 4: Influencia de diversos limpiadores de heridas en la actividad enzimática de C. colagenasa. Parte 2

Tabla 4: Influencia de diversos limpiadores de heridas en la actividad enzimática de C. colagenasa (Parte 2)

Producto Inhibición % Fabricante Descripción
Shur Clens 0 Convatec Limpiador a base de Poloxamer 188
VASHE wound therapy 0 Puricore Limpiador a base de hipoclorito
Clorpactin 20.9 Guardian Laboratories Limpiador a base de hipoclorito
Restore 35.18 Hollister Limpiador a base de Poloxamer 188 y parabenos de alquilo
Seaclens 42 Coloplast Limpiador a base de tensioactivo no iónico y EDTA
Dermal Wound Cleanser 52 Smith&Nephew Limpiador a base de tensioactivo no iónico, EDTA y cloruro de benzetonio
Skintegruty 70 Medline Limpiador a base de tensioactivo anfotérico y EDTA
Dermaklenz 84.3 Dermarite Industries Limpiador a base de piridoxina HCI y alcohol
CarraKlenz 100 Medline Limpiador a base de tensioactivo aniónico

Tabla 5: Influencia de diversas formulaciones antibacterianas en la actividad enzimática de C. colagenasa

Tabla 5: Influencia de diversas formulaciones antibacterianas en la actividad enzimática de C. colagenasa

Producto Inhibición % Fabricante Descripción
Bactroban cream 0 Glaxo Smith Kline Crema antibacteriana
Sulfamylon Cream 0 UDL Laboratories Crema antibacteriana
Clindamycin phosphate gel 0 Greenstone LLC Hidrogel antibacteriano
Gentamycin Sulfate Ointment 13 E. Fougera Co Crema antibacteriana
Anasept Gel 83 Anacapa Technologies Vendaje para heridas
Kerlix Gauze (PHMB) 100 Kendall Healthcare Gasa bacteriostática

Tabla 6: Influencia de diversos agentes antimicrobianos en la actividad enzimática de C. colagenasa

Tabla 6: Influencia de diversos agentes antimicrobianos en la actividad enzimática de C. colagenasa

Producto Inhibición % Fabricante Descripción
Mafenide Acetate 0 Sigma Aldrich Antimicrobiano a base de sulfonamida
Mupirocin 0 Sigma Aldrich Antimicrobiano a base de carbohidratos
Clorhexidine Gluconate 0 Sigma Aldrich Antimicrobiano a base de biguanida
p-DADMAC (from bioguard gauze) 0 Sigma Aldrich Polímero bacteriostático
Neomycin 0 ICN Antimicrobiano a base de carbohidratos
Polysporine 1.2 Johnson and Johnson Mezcla antimicrobiana de proteínas
Gentamycin sulfate 9.8 DPT Antimicrobiano a base de carbohidratos
Silver sulfadiazine 51 Sigma Aldrich Antimicrobiano con contenido de plata
Benzalkonium Chloride 99 Sigma Aldrich Antimicrobiano surfactante catiónico
Metronidazole 100 DPT Agente antifúngico

¿Qué implicaciones tiene esto para el uso de agentes de desbridamiento de colagenasa en la práctica clínica?

En resumen, la selección de productos y apósitos que se utilizarán junto con la colagenasa debe hacerse con mucho cuidado. Si la colagenasa se utiliza en heridas con un pH alcalino y una baja carga bacteriana, su eficacia es robusta, lo que lo convierte en un excelente agente de desbridamiento para heridas crónicas.

¿Cuál es la influencia del pH en la colagenasa?

El pH es un factor clave en la eficacia de la colagenasa. Se ha observado que esta enzima muestra una robusta actividad en un rango de pH alcalino, particularmente cerca de un pH de 8.5. Esta información es especialmente relevante para el tratamiento de heridas crónicas, que a menudo tienen un pH alcalino.

¿Qué tengo que saber para la práctica?

  1. La colagenasa es efectiva para el desbridamiento enzimático de heridas, pero su eficacia puede verse afectada por el tipo de producto de atención de heridas que se utilice.
  2. Las sales metálicas y surfactantes son comunes inhibidores de la colagenasa. Conocer esta interacción es vital para la selección adecuada de productos.
  3. Diversos apósitos y productos tienen distintos niveles de inhibición sobre la colagenasa, lo cual es crucial para decidir el tratamiento más efectivo.
  4. El pH alcalino favorece la actividad de la colagenasa, lo que es útil para el tratamiento de heridas crónicas.

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Bibliografia

  • Reynolds JJ. Collagenases and tissue inhibitors of metalloproteinases: a functional balance in tissue degradation. Oral Dis. 1996 Mar;2(1):70-6. doi: 10.1111/j.1601-0825.1996.tb00206.x. PMID: 8957940.
  • Stan D, Tanase C, Avram M, Apetrei R, Mincu NB, Mateescu AL, Stan D. Wound healing applications of creams and “smart” hydrogels. Exp Dermatol. 2021 Sep;30(9):1218-1232. doi: 10.1111/exd.14396. Epub 2021 Jun 7. PMID: 34009648; PMCID: PMC8453519.
  • Jovanovic A, Ermis R, Mewaldt R, Shi L, Carson D. The Influence of metal salts, surfactants, and wound care products on enzymatic activity of collagenase, the wound debriding enzyme. Wounds. 2012;24:242-53.
  • Clark RA. Cutaneous tissue repair: basic biologic considerations. I. J Am Acad Dermatol. 1985;13:701-25.
  • Schultz GS, Sibbald RG, Falanga V, et al. Wound bed preparation: a systematic approach to wound management. Wound Repair Regen. 2003;11 Suppl 1:S1-28.
  • Fowler E, van Rijswijk L. Using would debridement to help achieve the goals of care. Ostomy Wound Manage. 1995;41(7A Suppl):23S-35S.
  • Berger MM. Enzymatic debriding preparations. Ostomy Wound Manage. 1993;39(5):61-69.
  • Steed DL, Donohoe D, Webster MW, Lindsley L. Effect of extensive debridement and treatment on the healing of diabetic foot ulcers. Diabetic Ulcer Study Group. J Am Coll Surg. 1996;183(1):61-64.
  • Wright J, Shi L. Accuzyme® papain urea debriding ointment: a historical review. WOUNDS. 2010;15(Supp. 4):2-12.
  • Klasen HJ. A review on the nonoperative removal of necrotic tissue from burn wounds. Burns. 2000;26(3):207-222.
  • Shi L, Carson D. Collagenase Santyl ointment: a selective agent for wound debridement. J Wound Ostomy Continence Nurs. 2009;37(6 Suppl):S12-16.
  • Skrabut EM, Hebda PA, Samuels JA, et al. Removal of necrotic tissue with an ananain-based enzyme-debriding preparation. Wound Repair Regen. 1996;4(4):433-443.
  • Dryburgh N, Smith F, Donaldson J, Mitchell M. Debridement for surgical wounds. Cochrane Database Syst Rev. 2008;16(3):CD006214.
  • Jackson RJ, Lim DV, Dao ML. Identification and analysis of a collagenolytic activity in Streptococcus mutans. Curr Microbiol. 1997;34(1):49-54.
  • Gerlach RF, de Souza AP, Cury JA, Line SR. Effect of lead, cadmium and zinc on the activity of enamel matrix proteinases in vitro. Eur J Oral Sci. 2000;108(4):327-334.
  • Mallya SK, Van Wart HE. Inhibition of human neutrophil collagenase by gold(I) salts used in chrysotherapy. Biochem Biophys Res Commun. 1987;144(1):101-108.
  • Inouye K, Kuzuya K, Tonomura B. Sodium chloride enhances markedly the thermal stability of thermolysin as well as its catalytic activity. Biochim Biophys Acta. 1998;1388(1):209-214.
  • Inouye K, Kuzuya K, Tonomura B. Effect of salts on the solubility of thermolysin: a remarkable increase in the solubility as well as the activity by the addition of salts without aggregation or dispersion of thermolysin. J Biochem. 1998;123(5):847-852.
  • Hashida Y, Inouye K. Kinetic analysis of the activation-and-inhibition dual effects of cobalt ion on thermolysin activity. J Biochem. 2007;141(6):843-853.
  • Duffy B, Schwietert C, France A, et al. Transition metals as protease inhibitors. Biol Trace Elem Res. 1998;64(1-3):197-213.
  • Krsti D, Krinulovi K, Vasi V. Inhibition of Na+/K(+)-ATPase and Mg(2+)-ATPase by metal ions and prevention and recovery of inhibited activities by chelators. J Enzyme Inhib Med Chem. 2005;20(5):469-476.
  • Jain J, Arora S, Rajwade JM, Omray P, Khandelwal S, Paknikar KM. Silver nanoparticles in therapeutics: development of an antimicrobial gel formulation for topical use. Mol Pharm. 2009;6(5):1388-1401.
  • Varani J, Perone P, Inman DR, et al. Human skin in organ culture. Elaboration of proteolytic enzymes in the presence and absence of exogenous growth factors. Am J Pathol. 1995;146(1):210-217.
  • Alkasrawi M, Eriksson T, Börjesson J, Wingren A, Galbe M, Tjerneld F, et al. The effect of Tween-20 on simultaneous saccharification and fermentation of softwood to ethanol. Enzyme Microb Technol. 2003;33(1):71-78.
  • Collagenase SANTYL Ointment [prescribing information]. Fort Worth, TX: Smith & Nephew, Inc.; 2016.
  • Shi L, Ermis R, Kledaisch B, Carson D. The effect of various wound dressings on the activity of debriding enzymes. Adv Skin Wound Care. 2010 Oct;23(10):456-62. doi: 10.1097/01.ASW.0000383224.64524.ae. PMID: 20859076.
  • Shi L, Ramsay S, Ermis R, Carson D. pH en la herida contaminada con bacterias y su impacto en la actividad colagenasa de Clostridium histolyticum: Implicaciones para el uso de agentes de desbridamiento de heridas con colagenasa. Journal of Wound, Ostomy and Continence Nursing. 2011 Sep-Oct;38(5):514-521. DOI: 10.1097/WON.0b013e31822ad034.
  • Hartmann A, Gostner J, Fuchs JE, Chaita E, Aligiannis N, Skaltsounis L, Ganzera M. Inhibition of Collagenase by Mycosporine-like Amino Acids from Marine Sources. Planta Med. 2015 Jul;81(10):813-20. doi: 10.1055/s-0035-1546105. Epub 2015 Jun 3. PMID: 26039265; PMCID: PMC4515944.
  • Ryu B, Qian ZJ, Kim SK. SHP-1, a novel peptide isolated from seahorse inhibits collagen release through the suppression of collagenases 1 and 3, nitric oxide products regulated by NF-kappaB/p38 kinase. Peptides. 2010 Jan;31(1):79-87. doi: 10.1016/j.peptides.2009.10.019. Epub 2009 Nov 5. PMID: 19896517.
  • Greenwald RA, Simonson BG, Moak SA, Rush SW, Ramamurthy NS, Laskin RS, Golub LM. Inhibition of epiphyseal cartilage collagenase by tetracyclines in low phosphate rickets in rats. J Orthop Res. 1988;6(5):695-703. doi: 10.1002/jor.1100060512. PMID: 2841440.

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